• Repositorio Institucional Universidad de Pamplona
  • Trabajos de pregrado y especialización
  • Facultad de Ciencias Básicas
  • Biología
    • Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem: http://repositoriodspace.unipamplona.edu.co/jspui/handle/20.500.12744/8907
    Título : Estudio computacional de la interacción del péptido amiloide de los islotes pancreáticos (hiapp) con membranas hidroperoxidadas.
    Autor : García Delgado, Cesar Sebastián.
    Palabras clave : Dinámica Molecular.
    hIAPP.
    Interacción péptido bicapa.
    Peroxidación lipídica.
    POPC.
    Fecha de publicación : 2022
    Editorial : Universidad de Pamplona - Facultad de Ciencias Básicas.
    Citación : García Delgado, C. S. (2022). Estudio computacional de la interacción del péptido amiloide de los islotes pancreáticos (hiapp) con membranas hidroperoxidadas [Trabajo de Grado Pregrado, Universidad de Pamplona]. Repositorio Hulago Universidad de Pamplona. http://repositoriodspace.unipamplona.edu.co/jspui/handle/20.500.12744/8907
    Resumen : El autor no proporciona la información sobre este ítem.
    Descripción : POPC (1-palmitoil-2-oleoil-sn-glicero-3-fosfocolina) es el fosfolípido más abundante en las células β del páncreas. Este lípido presenta una monoinsaturación en una de sus cadenas alifáticas, haciéndolo susceptible a la adición de un grupo hidroperóxido (R-OOH) a causa de la peroxidación lipídica ocasionada por el estrés oxidativo celular. Esta oxidación tiene varios efectos sobre las propiedades fisicoquímicas de la membrana alterando su composición y complejidad. Las células β tienen la función de secretar insulina y junto con ella la amilina, también conocida como el polipéptido amiloide de los islotes de Langerhans Humanos (hIAPP), principal componente de los depósitos amiloides encontrados en el páncreas de pacientes con diabetes tipo 2 (T2D). Hay evidencias que relacionan la oxidación lipídica con la formación de estructuras β-amiloides o estructuras oligoméricas intermediarias en hIAPP. Se cree que esto es debido a que los nuevos grupos de carga producto de la oxidación lipídica, mejorarían la interacción del péptido con la membrana. Mediante simulaciones por Dinámica Molecular (MD) se ha analizado la interacción de hIAPP con bicapas de fosfatidilcolina neutras e hidroperoxidadas (POPC y POPCOOH, respectivamente), usando el paquete de simulación Gromacs. Inicialmente se crearon dos modelos de bicapa monolipídicas para POPC y POPCOOH, analizando sus propiedades fisicoquímicas: área por lípidio, espesor, densidad y solvatación. Estabilizadas las bicapas, se agregó a hIAPP en la zona acuosa de la caja de simulación en cercanías a la superficie de la bicapa, evaluando la interacción péptido-bicapa durante 500 ns de simulación. Se analizaron las energías de interacción péptido-bicapa, la distancia del péptido al centro de bicapa, la formación de puentes de hidrógeno, además de la influencia de la bicapa en el contenido de estructura secundaria de hIAPP. Los resultados obtenidos indican que la hidroperoxidación lipídica aumenta el área por lípido, incrementando su solvatación, al tiempo que disminuye el grosor de la bicapa. Además, se favorece la interacción de hIAPP con los lípidos hidroperoxidados, debido a que el grupo R-OOH en la cadena alifática se ubica en la interfase apolar/polar de la bicapa. Así, la interacción primaria de hIAPP se observó inicialmente a través de su región N-terminal, favorecida por las interacciones electrostáticas. Con el paso del tiempo de simulación, el núcleo amiloidogénico (de características hidrofóbicas) ve favorecida sus interacciones de Van der Waals con la bicapa, al tiempo que aumenta su contenido de hélices-α.
    URI : http://repositoriodspace.unipamplona.edu.co/jspui/handle/20.500.12744/8907
    Aparece en las colecciones: Biología

    Ficheros en este ítem:
    Fichero Descripción Tamaño Formato  
    García_2022_TG.pdfGarcía_2022_TG2,78 MBAdobe PDFVisualizar/Abrir
    Mostrar el registro Dublin Core completo del ítem


    Los ítems de DSpace están protegidos por copyright, con todos los derechos reservados, a menos que se indique lo contrario.