• Repositorio Institucional Universidad de Pamplona
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  • Facultad de Ciencias Básicas
  • Biología
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    Título : Estudio in silico de la interacción ácido nucleico-proteína: Aptámeros dirigidos contra la fosfolipasa A2.
    Autor : Rueda Martínez, Pedro José.
    Palabras clave : Aptámeros.
    Docking.
    Dinámica Molecular.
    Simulación Molecular,
    Fosfolipasa A2.
    Fecha de publicación : 2021
    Editorial : Universidad de Pamplona-Facultad de Ciencias Básicas.
    Citación : Rueda Martínez, P. J. (2021). Estudio in silico de la interacción ácido nucleico-proteína: Aptámeros dirigidos contra la fosfolipasa A2 [Trabajo de Grado Pregrado, Universidad de Pamplona]. Repositorio Hulago Universidad de Pamplona. http://repositoriodspace.unipamplona.edu.co/jspui/handle/20.500.12744/916
    Resumen : El autor no proporciona la información sobre este ítem.
    Descripción : Los aptámeros son secuencias de ADN, ARN e inclusive péptidos, descubiertas en la década de los 90, que poseen una alta afinidad de unión con una gran cantidad de moléculas y proteínas, haciéndolos ideales para el tratamiento de distintas enfermedades, e incluso para la neutralización de toxinas. En el presente trabajo, se implementaron aptámeros de ADN dirigidos contra la proteína Lys49-Fosfilipasa A2, a partir de simulaciones utilizando técnicas computacionales como Docking y Dinámica Molecular, con la finalidad de estudiar las interacciones proteína-aptámero como sistema de interés biológico. Los complejos fueron prepararos y simulados con ayuda del programa GROMACS, y el docking entre las moléculas se realizó en la plataforma web de HADDOCK. Inicialmente, se demostró la mayor estabilidad de la proteína en presencia de ácidos esteáricos mediante los cálculos como el RMSD, RMSF y puentes de hidrógeno. Posteriormente, seleccionamos la conformación proteica de mayor probabilidad con la cual se procedió a realizar el docking. El sistema proteína-aptámero fue evaluado por una dinámica molecular de 100 ns, analizando de esta forma la estabilidad del aptámero en contacto con la proteína, para finalmente determinar, que la principal interacción que estabiliza al complejo es la formación de puentes de hidrógeno producto de la estabilidad electrostática entre los grupos fosfato cargados negativamente en el aptámero y los residuos básicos en la proteína.
    URI : http://repositoriodspace.unipamplona.edu.co/jspui/handle/20.500.12744/916
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